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<title>Tetherin</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Tetherin</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><table class="wikitable hintergrundfarbe-basis infobox float-right" id="Vorlage_Infobox_Protein_Tetherin" style="font-size:90%; margin-top:0; width:350px;" summary="Infobox Protein">
<tbody><tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Tetherin
</th></tr>
<tr style="text-align:center;">
<td colspan="3"><span typeof="mw:File"></span>
</td></tr>
<tr>
<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Tetherin nach <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2X7A">2X7A</a></span>.
</td></tr>
<tr>
<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="font-size:smaller;">
<p>Vorhandene Strukturdaten: <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2LK9">2LK9</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2X7A">2X7A</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2XG7">2XG7</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3MQ7">3MQ7</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3MQ9">3MQ9</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3MQB">3MQB</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3MQC">3MQC</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3NWH">3NWH</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/4P6Z">4P6Z</a></span>
</p>
</td></tr>
<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins
</th></tr>
<tr>
<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">19,8 <a href="Atomare_Masseneinheit" title="Atomare Masseneinheit">Kilodalton</a> / 180 <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a> (Isofrom 1)
<p>18,4 Kilodalton / 168 Aminosäuren (Isoform 2)
</p>
</td></tr>
<tr>
<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Transmembranprotein" title="Transmembranprotein">Transmembranprotein</a> (Typ II), Monomer/Homodimer
</td></tr>
<tr>
<td><a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">2
</td></tr>
<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner
</th></tr>
<tr>
<td><a href="Human_Genome_Organisation" title="Human Genome Organisation">Gen-Namen</a>
</td>
<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=1119"></a></i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=1119">BST2<i></i></a>, CD317
</td></tr>
<tr>
<td>Externe IDs
</td>
<td colspan="2" class="">
<ul><li><a href="Online_Mendelian_Inheritance_in_Man" title="Online Mendelian Inheritance in Man">OMIM</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/omim/600534">600534</a></li>
<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q10589">Q10589</a></li>
<li><a href="Mouse_Genome_Informatics" title="Mouse Genome Informatics">MGI</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.informatics.jax.org/marker/MGI:1916800">1916800</a></li></ul>
</td></tr>
<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation
</th></tr>
<tr>
<td>Reaktionsart
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Inhibitor" title="Inhibitor">Inhibition</a>
</td></tr>
<tr>
<td>Substrat
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">behüllte Viren
</td></tr>
<tr>
<td>Produkte
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">Zell-Tetherin-Virus-Komplex
</td></tr>
<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen
</th></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=Q10589">Hovergen</a>
</td></tr>
<tr>
<td colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122; text-align:center;"><a href="Homologie_(Genetik)#Homologie_zwischen_verdoppelten_oder_fremden_Genen" title="Homologie (Genetik)">Orthologe</a>
</td></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">
</td>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Mensch
</td>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Hausmaus
</td></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Entrez_Gene" title="Entrez Gene">Entrez</a>
</td>
<td><span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=gene&cmd=retrieve&dopt=default&list_uids=684&rn=1">684</a></span>
</td>
<td><span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=gene&cmd=retrieve&dopt=default&list_uids=69550&rn=1">69550</a></span>
</td></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Ensembl" title="Ensembl">Ensembl</a>
</td>
<td><span class=""><small><small><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ensembl.org/Homo_sapiens/geneview?gene=ENSG00000130303;db=core">ENSG00000130303</a></small></small></span>
</td>
<td><span class=""><small><small><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ensembl.org/Mus_musculus/geneview?gene=ENSMUSG00000046718;db=core">ENSMUSG00000046718</a></small></small></span>
</td></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a>
</td>
<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q10589">Q10589</a>
</td>
<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/Q8R2Q8">Q8R2Q8</a>
</td></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (mRNA)
</td>
<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?val=NM_004335">NM_004335</a>
</td>
<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?val=NM_198095">NM_198095</a>
</td></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (Protein)
</td>
<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?val=NP_004326">NP_004326</a>
</td>
<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?val=NP_932763">NP_932763</a>
</td></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a>
</td>
<td><span class=""> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://genome.ucsc.edu/cgi-bin/hgTracks?org=Human?db=hg38&position=chr19:17402939-17405648">Chr 19: 17.4 – 17.41 Mb</a> </span>
</td>
<td><span class=""> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://genome.ucsc.edu/cgi-bin/hgTracks?db=mm9&position=chr8:71534264-71537437">Chr 8: 71.53 – 71.54 Mb</a> </span>
</td></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="PubMed" title="PubMed">PubMed</a>-Suche
</td>
<td><span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?db=gene&cmd=Link&LinkName=gene_pubmed&from_uid=684">684</a></span>
</td>
<td><span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?db=gene&cmd=Link&LinkName=gene_pubmed&from_uid=69550">69550</a></span>
<p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>
</p>
</td></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>
</p><p><b>Tetherin</b> (von engl.: <i>to tether</i> = anheften), auch als <i>bone marrow stromal antigen 2</i>, BST2 oder HM1.24 bezeichnet, ist ein beim Menschen durch das Gen <i>BST2</i> kodiertes <a href="Interferon" class="mw-redirect" title="Interferon">Interferon</a>-induziertes <a href="Protein" title="Protein">Protein</a> und <a href="Restriktionsfaktor" title="Restriktionsfaktor">Restriktionsfaktor</a>.<sup id="cite_ref-Ishikawa_S527-534_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-Ishikawa_S527-534-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-entrez_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-entrez-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Es ist ein Vertreter des sogenannten <a href="Cluster_of_differentiation" title="Cluster of differentiation">Cluster of differentiation</a> und wird in der <a href="Liste_der_humanen_CD-Antigene" title="Liste der humanen CD-Antigene">Liste der humanen CD-Antigene</a> als <b>CD317</b> (cluster of differentiation 317) geführt.<sup id="cite_ref-pmid16157322_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid16157322-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Tetherin spielt eine wichtige Rolle beim Schutz menschlicher Zellen vor einer <a href="Infektion" title="Infektion">Infektion</a> mit <a href="Viren" title="Viren">Viren</a>, indem es die Freisetzung von <a href="Virion" title="Virion">Virionen</a> (Viruspartikel) von <a href="Retroviren" title="Retroviren">Retroviren</a> und anderer behüllter Viren verhindert.<sup id="cite_ref-pmid19929170_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19929170-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> So ist Tetherin gemeinsam mit der <a href="APOBEC3" title="APOBEC3">APOBEC3</a>-Proteinfamilie und dem Restriktionsfaktor <a href="TRIM5alpha" class="mw-redirect" title="TRIM5alpha">TRIM5α</a> ein wichtiger Bestandteil der angeborenen antiviralen <a href="Immunit%C3%A4t_(Medizin)" title="Immunität (Medizin)">Immunität</a>.
</p><p>Die <a href="Induktion_(Biologie)" title="Induktion (Biologie)">Induktion</a> des 30–36 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">kDa</a> schweren Tetherins erfolgt als Teil des antiviralen Programms einer Zelle durch das Alpha-Interferon oder – auf Proteinebene – während der <a href="B-Zelle" class="mw-redirect" title="B-Zelle">B-Zell</a>-Aktivierung.<sup id="cite_ref-pmid16157322_3-1" class="reference"><a href="#cite_note-pmid16157322-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Auf Grund seiner <a href="Genexpression" title="Genexpression">Expression</a> in B-Lymphozyten wird das Protein mit dem <a href="Zellwachstum" title="Zellwachstum">Wachstum</a> von Vorläufer-B-Zellen und der terminalen <a href="Differenzierung_(Biologie)" title="Differenzierung (Biologie)">Differenzierung</a> von <a href="Plasmazelle" title="Plasmazelle">Plasmazellen</a> in Zusammenhang gebracht.<sup id="cite_ref-Ishikawa_S527-534_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-Ishikawa_S527-534-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Struktur">Struktur</h2></div>
<p>Das aus 180 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> bestehende Tetherin ist ein integrales Typ 2-<a href="Transmembranprotein" title="Transmembranprotein">Transmembranprotein</a>, das aus vier <a href="Proteindom%C3%A4ne" title="Proteindomäne">Proteindomänen</a> aufgebaut ist: einen in das <a href="Cytoplasma" title="Cytoplasma">Cytoplasma</a> ragenden <a href="Amino-Terminus" class="mw-redirect" title="Amino-Terminus">Amino-Terminus</a> (N-Terminus), eine einzelne <a href="Transmembrandom%C3%A4ne" class="mw-redirect" title="Transmembrandomäne">Transmembrandomäne</a>, eine extrazelluläre Domäne und einen <a href="Carboxy-Terminus" class="mw-redirect" title="Carboxy-Terminus">Carboxy-Terminus</a> (C-Terminus) mit einem Glycosyl-Phosphatidyl-Inositol-Anker (<a href="GPI-Anker" title="GPI-Anker">GPI-Anker</a>).<sup id="cite_ref-pmid12956872_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid12956872-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Thetherin-Moleküle, die keinen Virus gebunden haben, sind mit beiden Enden fest in der <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Zellmembran</a> verankert. Sie sind auf der Zelloberfläche und in perinuklearen <a href="Zellkompartimente" class="mw-redirect" title="Zellkompartimente">Zellkompartimenten</a> repräsentiert. Hierbei lagern sich jeweils zwei Tetherin-Moleküle in paralleler Orientierung aneinander, wodurch ein durch mehrere <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrücken</a> stabilisiertes <a href="Homodimer" class="mw-redirect" title="Homodimer">Homodimer</a> entsteht.<sup id="cite_ref-pmid12956872_5-1" class="reference"><a href="#cite_note-pmid12956872-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid10329429_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid10329429-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Antiviraler_Wirkmechanismus">Antiviraler Wirkmechanismus</h2></div>
<p>Tetherin ist ein humanes zelluläres Protein, welches durch Alpha-Interferon induziert wird und nach <a href="Genexpression" title="Genexpression">Expression</a> an der Zelloberfläche eine <a href="Infektion" title="Infektion">Infektion</a> mit <a href="Retroviren" title="Retroviren">Retroviren</a> und anderen behüllten Viren <a href="Inhibitor" title="Inhibitor">inhibiert</a>, indem es die Freisetzung neu gebildeter <a href="Viren" title="Viren">Viren</a> aus infizierten Zellen verhindert. Hierbei „klebt“ es – daher der Name – die Virusnachkommen an die Zellmembran und unterdrückt so deren Abknospung und die <a href="Diffusion" title="Diffusion">Diffusion</a> in das extrazelluläre Milieu.<sup id="cite_ref-pmid18200009_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid18200009-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid18342597_8-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid18342597-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Nach derzeitigem Kenntnisstand entfaltet sich der antivirale Wirkmechanismus wie folgt: Beim Abknospen (<a href="Virush%C3%BClle#Entstehung_während_der_Virusvermehrung" title="Virushülle">Budding</a>) des Virus von der Zelloberfläche im Zyklus der <a href="Virusinfektion" title="Virusinfektion">Virusinfektion</a>, integriert sich eine der beiden Membrandomänen – die Transmembrandomäne oder der GPI-Anker – des Tetherins in die neu entstandene virale Membran (<a href="Virush%C3%BClle" title="Virushülle">Virushülle</a>), während die andere in der <a href="Plasmamembran" class="mw-redirect" title="Plasmamembran">Plasmamembran</a> der Zelle verbleibt. Auf diese Weise bleibt das neu gebildete Virus fest mit der Zelle verbunden und kann nicht <a href="Diffusion" title="Diffusion">abdiffundieren</a>.<sup id="cite_ref-pmid18200012_9-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid18200012-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid19879838_10-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19879838-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Das Aussäen (<a href="Dissemination" title="Dissemination">Dissemination</a>) der Viruspartikel und die die damit verbundene Infektion weiterer Zellen wird somit wirkungsvoll unterbunden.
</p><p>Vieles spricht dafür, dass das Tetherin bei der <a href="Inkorporation_(Medizin)" title="Inkorporation (Medizin)">Inkorporation</a> in die Virushülle als paralleles Homodimer vorliegt. Für das Anheften eines Viruspartikels an die Zelle stehen somit insgesamt vier Membrananker zur Verfügung, je zwei für Zell- bzw. Virusmembran.<sup id="cite_ref-pmid19879838_10-1" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19879838-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid18200012_9-1" class="reference"><a href="#cite_note-pmid18200012-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid18200012Model_11-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid18200012Model-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid19879838_10-2" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19879838-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Für die Entfaltung der antiviralen Aktivität scheint jedoch eine Dimerisierung von zwei Tetherin-Molekülen nicht zwingend erforderlich zu sein, auch scheint es ausreichend, wenn nur einer der beiden Membrananker des Dimers die Virushülle infiltriert.<sup id="cite_ref-pmid19737401_12-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19737401-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid19742323_13-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19742323-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid19879838_10-3" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19879838-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Nachdem Untersuchungen des akzessorischen Proteins Vpu von HIV-1 zur Entdeckung von Tetherin als neuartiger Bestandteil der <a href="Immunsystem" title="Immunsystem">angeborenen Immunabwehr</a> des Menschen gegen Retroviren führte, konnten weiterhin gezeigt werden, dass Tetherin auch die Freisetzung anderer behüllter Viren, u. a. aus der Familie der <a href="Filoviridae" title="Filoviridae">Filoviren</a> (z. B. <a href="Marburg-Virus" title="Marburg-Virus">Marburg-Virus</a>), der Familie der <a href="Arenaviridae" title="Arenaviridae">Arenaviren</a> (z. B. <a href="Lassa-Virus" title="Lassa-Virus">Lassa-Virus</a>) und der Familie der <a href="Herpesviridae" class="mw-redirect" title="Herpesviridae">Herpesviren</a> blockiert.<sup id="cite_ref-pmid19929170_4-1" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19929170-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid19036818_14-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19036818-14"><span class="cite-bracket">[</span>14<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid19091864_15-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19091864-15"><span class="cite-bracket">[</span>15<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-urlAidsmap_16-0" class="reference"><a href="#cite_note-urlAidsmap-16"><span class="cite-bracket">[</span>16<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Aufgrund der Erkenntnisse über die Wirkungsweisen von Tetherin und Vpu vertreten manche Forscher die Ansicht, dass die Hemmung der Funktion des viralen Vpu-Proteins und die konsequente Mobilisierung der antiviralen Aktivität des humanen Tetherins eine potentielle Strategie im Kampf gegen HIV/AIDS darstellen könnte.<sup id="cite_ref-pmid18200009_7-1" class="reference"><a href="#cite_note-pmid18200009-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Neben Tetherin sind derzeit noch zwei weitere antivirale Restriktionsfaktoren bekannt, <a href="APOBEC3" title="APOBEC3">APOBEC3</a> und <a href="TRIM5alpha" class="mw-redirect" title="TRIM5alpha">TRIM5α</a>. Sie führen entweder zu inaktivierenden Hypermutationen im viralen <a href="Genom" title="Genom">Genom</a> oder zu einer Inaktivierung der eindringenden <a href="Kapsid" title="Kapsid">Viruskapside</a> und unterschieden sich somit in ihrem Wirkmechanismus völlig von dem des Tetherins.<sup id="cite_ref-Kirchhoff_2010_17-0" class="reference"><a href="#cite_note-Kirchhoff_2010-17"><span class="cite-bracket">[</span>17<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Blockierung_der_antiviralen_Aktivität"><span id="Blockierung_der_antiviralen_Aktivit.C3.A4t"></span>Blockierung der antiviralen Aktivität</h2></div>
<p>Einige Viren blockieren die antivirale Wirkung des Tetherins mit Hilfe bestimmter viraler Proteine. Beispiele für solche sogenannten viralen Tetherin-Antagonisten finden sich in verschiedenen Stämmen behüllter Viren: Vpu-Protein von HIV-1, Env-Protein von HIV-2 und <a href="Simianes_Immundefizienz-Virus" title="Simianes Immundefizienz-Virus">SIV</a>, Nef-Protein von SIV, das Glykoprotein der Virushülle (<i>envelope glycoprotein</i>) des <a href="Ebolavirus" class="mw-redirect" title="Ebolavirus">Ebolavirus</a>, das K5-Protein des <a href="Humanes_Herpesvirus_8" title="Humanes Herpesvirus 8">Humanen Herpesvirus 8</a> und das <a href="H%C3%A4magglutinin" class="mw-redirect" title="Hämagglutinin">Hämagglutinin</a> und die <a href="Neuraminidase" title="Neuraminidase">Neuraminidase</a> mancher <a href="Influenzavirus" class="mw-redirect" title="Influenzavirus">Influenzaviren</a>.<sup id="cite_ref-18" class="reference"><a href="#cite_note-18"><span class="cite-bracket">[</span>18<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die Ausschaltung des Tetherins und anderer Restriktionsfaktoren trägt nicht nur zur Erhöhung der <a href="Pathogenit%C3%A4t" title="Pathogenität">Pathogenität</a> der Viren bei, sondern erleichtert auch die Übertragung von einer <a href="Art_(Biologie)" title="Art (Biologie)">Spezies</a> auf eine andere (<a href="Zoonose" title="Zoonose">Zoonose</a>). Die zugrunde liegenden antagonistischen Mechanismen sind sehr unterschiedlich und schließen, soweit heute bekannt, virale <a href="Kooption" class="mw-redirect" title="Kooption">Kooption</a> (verstärkendes Zusammenwirken) <a href="Endosom" title="Endosom">endosomaler</a> <a href="Membrantransport" title="Membrantransport">Membrantransportprozesse</a> und <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">Proteindegradationswege</a> ein, zu denen auch die <a href="Ubiquitinierung" class="mw-redirect" title="Ubiquitinierung">Ubiquitinierung</a> zu zählen ist.<sup id="cite_ref-pmid19929170_4-2" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19929170-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
Im Folgenden werden einige virale Strategien zur Blockierung von Tetherin erörtert.
</p><p>Die antivirale Aktivität von Tetherin kann durch bestimmte akzessorische Proteine von HIV-1 und HIV-2 unterbunden werden.<sup id="cite_ref-pmid18200009_7-2" class="reference"><a href="#cite_note-pmid18200009-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-Kirchhoff_2010_17-1" class="reference"><a href="#cite_note-Kirchhoff_2010-17"><span class="cite-bracket">[</span>17<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> So hat HIV-1 der Hauptgruppe M (von <i>major</i>) die Fähigkeit, humanes Tetherin mittels seines Vpu-Proteins äußerst effizient auszuschalten, ohne dabei die zweite wichtige Funktion von Vpu, den Abbau des CD4-Rezeptors, einzubüßen.<sup id="cite_ref-Sauter_2009_19-0" class="reference"><a href="#cite_note-Sauter_2009-19"><span class="cite-bracket">[</span>19<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-Kirchhoff_2010_17-2" class="reference"><a href="#cite_note-Kirchhoff_2010-17"><span class="cite-bracket">[</span>17<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid20201792_20-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid20201792-20"><span class="cite-bracket">[</span>20<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Durch die Entfernung von CD4 von der Oberfläche der Wirtszelle erhöht sich die Freisetzung und somit die <a href="Infektiosit%C3%A4t" title="Infektiosität">Infektiosität</a> bzw. Pathogenität der Viruspartikel.<sup id="cite_ref-pmid20201792_20-1" class="reference"><a href="#cite_note-pmid20201792-20"><span class="cite-bracket">[</span>20<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Diese besondere Eigenschaft des Gruppe-M-Vpu-Proteins, über die die Mitglieder der anderen Gruppen (N, O, P) von HIV-1 und HIV-2 nicht verfügen, ist eine mögliche Erklärung für die besonders hohe <a href="Virulenz" title="Virulenz">Virulenz</a> dieser Viren und für deren <a href="Pandemie" title="Pandemie">pandemische</a> Verbreitung: HI-Viren der Gruppe M sind weltweit für etwa 90 % aller HIV-Infektionen und <a href="AIDS" title="AIDS">AIDS</a>-Fälle verantwortlich. Die Mitglieder der anderen Gruppen (N, O, P) verfügen dagegen nicht über die vollständige antivirale Aktivität des Vpu-Proteins. So weisen die Vpu-Proteine der Stämme O und P keine Aktivität gegen Tetherin auf, während das Vpu von Stamm N zwar die Anti-Tetherin-Aktivität besitzt, jedoch im Gegenzug die Fähigkeit zur Degradation des viralen CD4-Rezeptors nicht hat. Diesen Stämmen gelingt es daher deutlich schwerer, die Tetherin-Barriere zu meistern, sie sind nicht so "optimal" an den Menschen angepasst wie die Gruppe M-Viren und folglich bei weitem weniger verbreitet.
</p><p>Der genaue Mechanismus der Vpu-gesteuerten Tetherinblockierung ist derzeit noch nicht bekannt. Es wird aber angenommen, dass das virale Vpu, welches seinerseits über eine einzelne Transmembrandomäne verfügt, über diese mit der Transmembrandomäne des Tetherins interagiert und dieses so von der Region der Virusfreisetzung fernhält. Darüber hinaus bewirkt das Vpu-Protein vermutlich die Einschleusung des Tetherins in das <a href="Golgi-Apparat" title="Golgi-Apparat"><i>trans</i>-Golgi-Netzwerk</a> oder in <a href="Lysosomen" class="mw-redirect" title="Lysosomen">Lysosomen</a> und den anschließenden Abbau über den β-TrCP2-abhängigen Weg.<sup id="cite_ref-Kirchhoff_2010_17-3" class="reference"><a href="#cite_note-Kirchhoff_2010-17"><span class="cite-bracket">[</span>17<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid19730691_21-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19730691-21"><span class="cite-bracket">[</span>21<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-pmid19837671_22-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19837671-22"><span class="cite-bracket">[</span>22<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Das zweite humane Immundefizienzvirus (HIV-2) und das Ebolavirus setzen zur Blockierung des Tetherins ihre Hüllproteine ein. Während viele Affenimmundefizienzviren (<a href="Simianes_Immundefizienz-Virus" title="Simianes Immundefizienz-Virus">SIV</a>) über kein <i>vpu</i>-Gen verfügen, bilden die Vorläufer von HIV-1 (SIVcpz aus <a href="Schimpansen" title="Schimpansen">Schimpansen</a> und SIVgor aus <a href="Gorillas" title="Gorillas">Gorillas</a>) ein vpu ohne Anti-Tetherin-Aktivität. Diese Viren benutzen einen anderen Restriktionsfaktor, das multifunktionelle Nef-Protein, um in ihren jeweiligen Wirtsorganismen das Tetherin auszuschalten.<sup id="cite_ref-pmid19501037_23-0" class="reference"><a href="#cite_note-pmid19501037-23"><span class="cite-bracket">[</span>23<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Virale Antagonisten, so auch das humane Tetherin, stellen aufgrund ihrer Speziesspezifität eine signifikante Hürde für den Sprung eines Virus von einer Art (z. B. Schimpanse) auf eine andere Art (z. B. Mensch) dar und erschweren dadurch eine <a href="Zoonose" title="Zoonose">Zoonose</a>. Im Falle von HIV-1 ist es bislang nur den Viren der Gruppe M gelungen, diese Barriere vollständig zu überwinden.<sup id="cite_ref-Kirchhoff_2010_17-4" class="reference"><a href="#cite_note-Kirchhoff_2010-17"><span class="cite-bracket">[</span>17<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>
<ul><li><a href="Medical_Subject_Headings" title="Medical Subject Headings">MeSH</a> <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://meshb.nlm.nih.gov/search?searchMethod=FullWord&searchInField=termDescriptor&sort=&size=20&searchType=exactMatch&q=BST2+protein,+human">Tetherin</a></i></li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
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<li id="cite_note-entrez-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-entrez_2-0">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=684"><i>Entrez Gene: BST2 bone marrow stromal cell antigen 2.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 23. Februar 2011</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ATetherin&rft.title=Entrez+Gene%3A+BST2+bone+marrow+stromal+cell+antigen+2&rft.description=Entrez+Gene%3A+BST2+bone+marrow+stromal+cell+antigen+2&rft.identifier=&rft.date="> </span></span>
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<li id="cite_note-pmid16157322-3"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-pmid16157322_3-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-pmid16157322_3-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Vidal-Laliena, M. et al.: <cite style="font-style:italic">Characterization of antibodies submitted to the B cell section of the 8th Human Leukocyte Differentiation Antigens Workshop by flow cytometry and immunohistochemistry</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Cell Immunol</cite>. 236. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1-2</span>, August 2005, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6–16</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16157322?dopt=Abstract">PMID 16157322</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Tetherin&rft.atitle=Characterization+of+antibodies+submitted+to+the+B+cell+section+of+the+8th+Human+Leukocyte+Differentiation+Antigens+Workshop+by+flow+cytometry+and+immunohistochemistry&rft.au=Vidal-Laliena%2C+M.+et+al.&rft.date=2005-08&rft.genre=journal&rft.issue=1-2&rft.jtitle=Cell+Immunol&rft.pages=6-16&rft.pmid=16157322&rft.volume=236.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>
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<li id="cite_note-pmid19929170-4"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-pmid19929170_4-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-pmid19929170_4-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-pmid19929170_4-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text">Tokarev, A. et al.: <cite style="font-style:italic">Antiviral activity of the interferon-induced cellular protein BST-2/tetherin</cite>. In: <cite style="font-style:italic">AIDS Res Hum Retroviruses</cite>. 25. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>12</span>, Dezember 2009, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1197–1210</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19929170?dopt=Abstract">PMID 19929170</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Tetherin&rft.atitle=Antiviral+activity+of+the+interferon-induced+cellular+protein+BST-2%2Ftetherin&rft.au=Tokarev%2C+A.+et+al.&rft.date=2009-12&rft.genre=journal&rft.issue=12&rft.jtitle=AIDS+Res+Hum+Retroviruses&rft.pages=1197-1210&rft.pmid=19929170&rft.volume=25.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>
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<li id="cite_note-pmid10329429-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmid10329429_6-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Ohtomo, T. et al.: <cite style="font-style:italic">Molecular cloning and characterization of a surface antigen preferentially overexpressed on multiple myeloma cells</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Biochem_Biophys_Res_Commun" class="mw-redirect" title="Biochem Biophys Res Commun">Biochem Biophys Res Commun</a></cite>. 258. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, 1999, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>583–591</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10329429?dopt=Abstract">PMID 10329429</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Tetherin&rft.atitle=Molecular+cloning+and+characterization+of+a+surface+antigen+preferentially+overexpressed+on+multiple+myeloma+cells&rft.au=Ohtomo%2C+T.+et+al.&rft.date=1999&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Biochem+Biophys+Res+Commun&rft.pages=583-591&rft.pmid=10329429&rft.volume=258.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>
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<li id="cite_note-pmid19879838-10"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-pmid19879838_10-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-pmid19879838_10-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-pmid19879838_10-2">c</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-pmid19879838_10-3">d</a></sup></span> <span class="reference-text">Perez-Caballero, D. et al.: <cite style="font-style:italic">Tetherin inhibits HIV-1 release by directly tethering virions to cells</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Cell_(Zeitschrift)" title="Cell (Zeitschrift)">Cell</a></cite>. 139. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, 2009, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>456–457</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19879838?dopt=Abstract">PMID 19879838</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Tetherin&rft.atitle=Tetherin+inhibits+HIV-1+release+by+directly+tethering+virions+to+cells&rft.au=Perez-Caballero%2C+D.+et+al.&rft.date=2009&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Cell&rft.pages=456-457&rft.pmid=19879838&rft.volume=139.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>
</li>
<li id="cite_note-pmid18200012Model-11"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmid18200012Model_11-0">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite">Heinrich G. Göttlinger: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.nature.com/nature/journal/v451/n7177/fig_tab/nature06364_F1.html"><i>Model for tetherin-mediated HIV-1 retention.</i></a> Figure 1 from the article „HIV/AIDS: Virus kept on a leash“. In: <i>Ausgabe 451.</i> <a href="Nature" title="Nature">Nature</a>, 24. Januar 2008, <span style="white-space:nowrap;">S. 406-408</span>,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 26. Dezember 2010</span> (englisch, Eine schematische Darstellung, wie die Tetherin-vermittelte Virusretention stattfinden könnte).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ATetherin&rft.title=Model+for+tetherin-mediated+HIV-1+retention&rft.description=Model+for+tetherin-mediated+HIV-1+retention&rft.identifier=http%3A%2F%2Fwww.nature.com%2Fnature%2Fjournal%2Fv451%2Fn7177%2Ffig_tab%2Fnature06364_F1.html&rft.creator=Heinrich+G.+G%C3%B6ttlinger&rft.publisher=%5B%5BNature%5D%5D&rft.date=2008-01-24&rft.language=en"> </span></span>
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<li id="cite_note-pmid19742323-13"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmid19742323_13-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Sakuma, T. et al.: <cite style="font-style:italic">Dimerization of tetherin is not essential for its antiviral activity against Lassa and Marburg viruses</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="PLOS_ONE" title="PLOS ONE">PLOS ONE</a></cite>. 4. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>9</span>, 2009, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>e6934</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19742323?dopt=Abstract">PMID 19742323</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Tetherin&rft.atitle=Dimerization+of+tetherin+is+not+essential+for+its+antiviral+activity+against+Lassa+and+Marburg+viruses&rft.au=Sakuma%2C+T.+et+al.&rft.date=2009&rft.genre=journal&rft.issue=9&rft.jtitle=PLOS+ONE&rft.pages=e6934&rft.pmid=19742323&rft.volume=4.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>
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<li id="cite_note-pmid19036818-14"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pmid19036818_14-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Jouvenet, N. et al.: <cite style="font-style:italic">Broad-spectrum inhibition of retroviral and filoviral particle release by tetherin</cite>. In: <cite style="font-style:italic">J. Virol.</cite> 83. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>4</span>, 2009, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1837–1842</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19036818?dopt=Abstract">PMID 19036818</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Tetherin&rft.atitle=Broad-spectrum+inhibition+of+retroviral+and+filoviral+particle+release+by+tetherin&rft.au=Jouvenet%2C+N.+et+al.&rft.date=2009&rft.genre=journal&rft.issue=4&rft.jtitle=J.+Virol.&rft.pages=1837-1842&rft.pmid=19036818&rft.volume=83.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>
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